Митохондрии — это электростанции клетки. Для выполнения жизненно важных функций они импортируют более тысячи различных белков.
Эти белки приобретают свою зрелую структуру в митохондриях, так что они могут быть активными. Этот процесс называется сворачиванием белка.
Шапероны помогают белкам, следя за тем, чтобы они не образовывали дисфункциональные белковые агрегаты. Эти шапероны также называют белками теплового шока (HSP), потому что их количество увеличивается в стрессовых условиях, таких как высокие температуры.
Митохондрии содержат два основных типа помощников сворачивания: Hsp70 и Hsp60. Hsp70 помогает транспортировать белки в митохондрии и стимулирует первые шаги сворачивания. Hsp60, с другой стороны, образует бочкообразные структуры, состоящие из двух камер.
Каждая камера создана кольцом из семи молекул Hsp60. Развернутые белки инкапсулируются внутри камер, где они могут приобретать свою зрелую конформацию.
Бочки Hsp60 могут функционировать только с помощью небольшого белка под названием Hsp10, который образует кольцо из семи субъединиц, которое действует как своего рода крышка для камер Hsp60.До сих пор было мало что известно о том, как формируются стволы Hsp60. Группа исследователей из Университета Фрайбурга обнаружила ранее неизвестную функцию Hsp70 в сборке комплексов Hsp60. Доктор Лена Боттингер, член исследовательской группы Беккера, обнаружила, что Hsp70 взаимодействует с Hsp10, собирая молекулы Hsp60 в молекулярный бочонок.
Таким образом, исследователи смогли понять ключевой шаг в образовании комплексов Hsp60. Нарушения функций Hsp70 и Hsp60 связаны с расстройствами нервной системы, такими как болезнь Паркинсона и спастическая параплегия. Это исследование может помочь ученым лучше понять молекулярные основы этих расстройств в будущем.Томас Беккер и Сабина Росперт — руководители исследовательских групп Института биохимии и молекулярной биологии Фрайбургского университета.
Беттина Варшайд — профессор функциональной протеомики в Институте биологии II Фрайбургского университета. Все трое являются членами Кластера передового опыта Центра биологических сигналов BIOSS при Университете Фрайбурга.
Они также получили поддержку от совместного исследовательского центра (SFB 746) «Функциональная специфичность путем связывания и модификации белков».