Команда, возглавляемая профессором доктором Кристианом Херрманном и доктором Сергеем Шидловским из Бохумского кластера передового опыта Resolv и доктором Герритом Прэфке, ранее работавшим в Кельнском университете, а теперь работающим в Институте Пауля Эрлиха в Лангене, сообщает об исследовании в журнале Proceedings Национальной академии наук, сокращенно PNAS.Предшественник слияния везикулС помощью комбинации клеточной биологии и биохимических экспериментов исследователи изучили функцию человеческого гуанилат-связывающего белка 1 (hGBP1).
В клетках он взаимодействует с молекулой-накопителем энергии GTP, от которой он может отщеплять одну или две фосфатные группы, чтобы высвободить энергию.В текущем исследовании ученые обнаружили, что hGBP1 использует энергию, выделяемую во время расщепления, для изменения своей структуры: он открывает липидный якорь. Используя этот якорь, он может образовывать более крупные кольцевые полимеры с другими белками hGBP1.
С помощью искусственных везикул команда также обнаружила, что hGBP1 использует якорь для связывания с мембраной везикул. Таким образом, он объединяет множество таких мембранных пузырьков, которые, как предполагают исследователи, могут быть предшественниками слияния пузырьков.Продемонстрировано в камерахТакое слияние имеет решающее значение для механизма иммунной защиты: патогены застревают в организме человека в пузырьках, которые сливаются с определенными клеточными органеллами, лизосомами.
Последние содержат ферменты, разлагающие болезнетворные микроорганизмы. В текущем исследовании команда также продемонстрировала, что белок hGBP1 в живых клетках на самом деле участвует в сигнальном пути, который через лизосомы ведет к разложению вирусов и бактерий.