В новом исследовании, опубликованном в EPJ D, Хорхе Гонсалес из Университета Страны Басков в Лейоа, Испания, и его коллеги разработали теоретический метод расчета наиболее стабильного расположения, которое биомолекулы пытаются принять, когда они вместе или находятся в тесном контакте. в случаях, когда связь слабая. Они также демонстрируют, что их модель согласуется с нашим пониманием тех же систем, полученным в результате экспериментов, таких как спектроскопический анализ.Огромный размер этих молекул предотвращает корреляцию результатов конфигурации, полученной для изолированных аминокислот, с теми же аминокислотами, составляющими вторичные ответвления в структуре белков.
По мнению авторов, знание конформации, принятой кэпированными аминокислотами, может быть полезно для экстраполяции их свойств на более крупные системы, такие как полипептиды или белки.Команда сначала использовала молекулярную механику, чтобы определить трехмерную конформацию, в которой энергия биомолекул будет наиболее стабильной. Затем они включили квантово-механические взаимодействия в свою модель, чтобы лучше понять структуру и колебания различных конформаций вместе с их электронной плотностью.
Затем они проанализировали природу внутримолекулярных сил в каждой аминокислоте, используя типы связей, такие как водородные связи.Они обнаружили, что 15 наиболее стабильных изученных конформаций содержали изолированные кэпированные аминокислоты, структура которых напоминает структуру белков.
Однако они играют различную роль в изученных аминокислотах в зависимости от характера их боковой цепи.